Trotz ihrer geringen Körpergröße von nur wenigen Millimetern haben Flöhe die unglaubliche Eigenschaft, sich bis zu einem Meter durch die Luft katapultieren zu können. Wie ist das möglich? Die Antwort liegt nicht allein in ihrer Muskelkraft, sondern in einem Protein namens Resilin. Dieses elastische Protein wirkt wie eine biologische Sprungfeder und spielt eine zentrale Rolle bei ihren Sprüngen.
Resilin lässt sich auf das Dreifache seiner Länge dehnen oder auf ein Drittel der Länge komprimieren, ohne dabei zu brechen. Grund dafür ist die Struktur des Proteins. Es kann trotz der starken Dehnung oder Kompression immer wieder ohne die Gefahr einer Deformation in seinen Ursprungszustand zurückkehren. Um die bestmögliche Funktion von Resilin zu erhalten, ist es wichtig, dass es den richtigen Hydrationsgrad hat, denn dann verhält es sich wie ein annähernd perfekter Gummi. Es ist ein sehr effektives Protein mit einer fast perfekten Elastizität von 92 bis 97 % und einem Ermüdungslimit von 300 Wiederholungen. Die Aminosäuresequenz von Resilin hat viele sich wiederholende Sequenzen unteranderem aus viel Glycin, Prolin und Tyrosin. Durch diese Aminosäurenzusammensetzung kommt es zu einer random coil Struktur. Diese Unordnung in der Struktur führt dazu, dass die Konformationsentropieänderung von entspanntem zu angespanntem Protein die treibende Kraft für die elastische Rückstellung des Proteins ist. Die Proteinstruktur mit ihren β-Turns und Poly-Prolin-II-Helices ist essenziell, um die notwendige mechanische Energie für die entstehende Belastung zwischenzuspeichern und effizient zurückgeben zu können. Diese Strukturen können sich bei mechanischer Belastung kurzfristig entfalten und bei Entlastung wieder zurück in ihre ursprüngliche Form falten. Um die Struktur zu stabilisieren, gibt es kovalente Quervernetzungen zwischen Tyrosinresten, durch Di- und Trityrosin Brücken entsteht ein stabiles Netzwerk. Trotz des Netzwerks ist es wichtig die Beweglichkeit möglichst uneingeschränkt aufrecht zu erhalten. Auf supramolekularer Ebene kann sich Resilin durch Selbstassemblierung zu fibrillären Strukturen organisieren. Das dabei entstehende hierarchische Netzwerk verteilt die mechanische Last gleichmäßig und erhöht zusätzlich die Elastizität.