Es ist Winter, draußen klirrende Kälte, und wir machen nichts lieber als uns mit Decken, Tee und der Heizung warmzuhalten. Fische im eisigen Polarmeer haben diesen Luxus nicht und müssen sich auf ihre eigene Überlebensstrategie verlassen damit ihr Blut nicht lebensbedrohlich gefriert. Ihr Geheimnis: Antifrostproteine (AFP). Auch in der Kryokonservierung biologischer Proben aus z.B. Säugetieren spielen sie eine Rolle. Studien zeigen, dass marine AFPs die Post-Thaw-Viabilität verbessern können. Aber wie funktionieren marine AFPs überhaupt?
Antifrostproteine wirken nicht wie klassische Kryoprotektiva, die den Gefrierpunkt kolligativ absenken. Stattdessen binden sie über Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen selektiv an bestimmte Eiskristallebenen. Dadurch wird die Anlagerung weiterer Wassermoleküle lokal blockiert, das Kristallwachstum gehemmt und somit eine Gefrierpunktserniedrigung erzielt (thermische Hysterese). Das macht es den Fischen möglich im unterkühlten (ca. -1.9 °C) Polarwasser zu überleben. Sogar wenn Eiskristalle über die Kiemen aufgenommen werden, sorgt die Anlagerung von AFPs dafür, dass Makrophagen diese phagozitieren. Für die Kryokonservierung ist jedoch weniger die Gefrierpunktverschiebung als die Hemmung der Eisrekristallisation interessant. Beim Auftauen neigen kleine Eiskristalle dazu, zu größeren, zellschädigenden Strukturen zusammenzuwachsen. AFPs bleiben an den Eisoberflächen gebunden und unterdrücken diese Rekristallisation bereits bei niedrigen Konzentrationen. Dadurch reduzieren sie mechanische Schäden an den Zellen und erhöhen die Überlebensfähigkeit kryokonservierter Proben.
Forschende sehen in marinen Antifrostproteinen ein großes Potenzial für die Kryokonservierung, betonen jedoch den Bedarf an weiterem mechanistischem Verständnis, systematischen Vergleichsstudien und einer Kombination mit etablierten Kryoprotektiva.